מעגל קרבס – הבדלי גרסאות

האנזים ציטראט סינתאז המצוי אצל [[בעלי חיים]], [[צמחים]], [[פטריות]], [[ארכיאה]] ו[[חיידקים גראם-חיוביים]] מורכב מ-2 דומיינים, קטן וגדול, וביניהם נמצא האתר הפעיל של האנזים, ובו 2 אתרי קשירה - האחד לציטראט או לאוקסלואצטט והשני לקואנזים A. האתר הפעיל מורכב מ-3 שיירי [[חומצות אמינו]] ("[[שלשה קטליטית]]") החיוניים לפעילותו - 2 שיירי [[היסטידין]] ושייר [[אספרטט]] אחד (His²⁷⁴, His³²⁰ ו-Asp³⁷⁵), להם סלקטיביות גבוהה ל[[סובסטרט|סובסטרטים]] של הריאקציה. צורתו המרחבית של האנזים משתנה מפתוח לסגור בעת הקישור עם הסובסטרטים שלו (כמו אוקסלואצטט). אצל [[אצות]] ו[[חיידקים גראם-שליליים]], האנזים מורכב מ-4 עד 6 דומיינים זהים והוא תלוי [[NADH]]. ציטראט סינתאז הינו האנזים היחיד במעגל קרבס אשר יכול לקטלז יצירת קשר פחמן-פחמן.{{הערה|[[#Wiegand G,& Remington SJ (1986)|Wiegand G,& Remington SJ (1986)]], p. 97-98}}

שלבי הריאקציה (דיאגרמה מצד שמאל):{{הערה|1=[[# Remington, S. James (1992)|Remington, S. James (1992)]], p. 221-226}}