חלבון – הבדלי גרסאות

[[קובץ:BetaPleatedSheetProtein.png|שמאל|ממוזער|100px|משטח בטא]]

תפקוד החלבון תלוי מאוד בחוזקת המבנה שלו, ומבנה זה מתקבל על ידי המערך המדויק של [[חומצות האמינו]] המרכיבות אותו. כל חלבון מתקפל במרחב לצורה תלת-ממדית, כתוצאה מ[[קשר כימי|קשרים כימיים]] בין חומצות האמינו השונות. כמו כן, קיימים גם [[מתחם בקיפול חלבון|מתחמים בקיפול חלבון]] אשר מהווים חלוקה נוספת של החלבונים. אלה הם יחידות [[פפטיד|פוליפפטידיות]] המתקפלות באופן עצמאי, ללא קשר לקונטקסט החלבוני בו הן נמצאות. למרבית המתחמים חשיבות פונקציונלית או מבנית לתפקוד החלבון. כמו כן, למתחמים בקיפול חלבון יש חשיבות רבה בתיווך [[אינטראקציית חלבון חלבון|אינטראקציות בין חלבונים]]. את מבנה החלבון מחלקים לארבע רמות בסיסיות:

*'''[[מבנה שניוני]]''': במבנה מיוחד זה נוצרים [[קשרי מימן]] בין חומצות אמינו מסוימות (רק חלק מחומצות האמינו מאפשרות מבנה שניוני) הגורמים לשינוי מרחבי המקפל את החלבון לאחת משתי צורות עיקריות: [[סליל אלפא]] או [[משטח בטא]].

**{{עוגן|סליל אלפא}}'''[[סליל אלפא]]:''' מבנה זה נוצר כאשר חומצות אמינו יוצרות קשרי מימן עם חומצות אמינו במרחק 3.6 שיירים מהן. קשרים אלו מקפלים את החלבון ב-100 מעלות לכיוון שמאל, רוב החלבונים שנמצאו מקופלים ימינה (כך יש פחות [[אפקט סטרי|הפרעה סטרית]], ראו גם: [[סטריאוכימיה]], [[כיראליות (כימיה)|כיראליות]]) וכך נוצר מבנה ספירלי דחוס שבתוכו אין כמעט חלל פנוי. קבוצות ה-R של החומצות פונות כלפי חוץ בסליל אלפא. בממוצע כשליש מכל חומצות האמינו בחלבונים נמצאות בסלילי אלפא.