GroEL הוא חלבון ממשפחת השפרונינים (שפרונים קטנים) והוא מצוי בחיידקים רבים. רבים מהחלבונים בתא תלויים בחלבון זה לרכישת קיפול נכון. GroEL פועל יחד עם חלבון נוסף GroES שמהווה מעיין מכסה. המקבילים לחלבונים אלו באוקריוטיים הם Hsp60 ו-Hsp10, ולהם תפקיד ומבנה דומה.

GroES ו-GroEL

בתא תהליך הקיפול שבו מעורבים GroEL/ES כולל סבבים חוזרים של קשירת חלבון הסובסטרט (החלבון לקיפול), עטיפתו על ידי חלבונים אלו, ושחרורו. חלבונים שאינם מקופלים, נקשרים באמצעות אזור הידרופובי לשפה פנימית הנמצאת בתוך חור ב-GroEL, ובכך יוצרים תצמיד עם השפרונין. קשירת חלבון המצע בצורה זו, יחד עם קשירה של ATP, מובילים לשינוי קונפורמציה, המאפשר קישור עם חלבון ה"מכסה", GroES. בעקבות קשירתו של GroES, מסתובבות תת-היחידות של השפרונין כך שאתר הקישור ההידרופובי מוסתר מהחור וחלבון הסובסטרט מתנתק מהקשירה אך נשאר כלוא בחלל הידרופילי סגור (שהתרחב) - המכונה גם כלוב אנפינסן[1]. בסביבה ההידרופילית בכלוב יש העדפה להסתרה של חומצות האמינו ההידרופובית מפני השטח של החלבון, ובכך לקיפול של חלבון הסובסטרט. ההידרוליזה של ATP, וקשירתו של חלבון סובסטרט חדש בחלל הנגדי גורמות לאפקט אלוסטרי ולשחרור חלבון הסובסטרט. חלבון עשוי לעבור מספר סבבים של קיפול, עד שיגיע לקונפורמציה טבעית, או למבנה ביניים שיוביל למבנה הטבעי. לחלופין עשוי חלבון הסובסטרט בריאקציה מתחרה, להתקפל באופן שגוי וליצור אגרגט עם חלבונים נוספים שלהם קיפול לא תקין.

החלבון הסוכך GroEL מורכב מ-14 תת-יחידות זהות. הוא בנוי משתי טבעות הפטמריות. הסיבה האבולוציונית בנוי מכל כך הרבה תת-יחידות, שרובן זהות זו לזו היא חיסכון בקטע הגנום שמקודד לחלבון זה (קטע הגנום מקודד במקום לחלבון שלם, רק לאחד חלקי 14 מאורך החלבון). תכונה זו אופיינית לחלבונים, שהגיעו אל התאים החיים מן הנגיפים, כמו גם לחלבונים, שמקורם בחיידקים.

הערות שולייםעריכה

  1. ^ R.John Ellis (November 2003). Protein Folding: Importance of the Anfinsen Cage. Curr. Biol. 2003;13:R881–R883