טרנסגלוטמינאז

טרנסגלוטמינאז, המכונה "דבק בשר", משמש בתעשיית המזון לחיבור של נתחי בשר לקבלת מרקם אחיד. זהו שם שניתן למשפחת אנזימים המזרזים היווצרות של קשרים איזופפטידיים בין קבוצת אמינים חופשיים (למשל, חלבון או פפטיד ליזין) לבין קבוצת אציל, בסוף שייר של חלבון או של פפטיד גלוטמין; בתגובה המייצרת גם מולקולת אמוניה.

אנזים זה מסווג בתור EC[1].

טרנסגלוטמינאז תועד לראשונה בשנת 1959[2]. פעילותו הביו-כימית המדויקת התגלתה במנגנון קרישת הדם, בחלבון פקטור XIII, ב-1968[3].

מנגנון פעולהעריכה

טרנסגלוטמינאז מייצר פולימרים של חלבונים בעלי קשרים רבים במיוחד ובלתי מסיסים. חשיבותם של פולימרים ביולוגיים אלה לאורגניזמים לא תסולא בפז, שכן הם מאפשרים לייצר חסמים ומבנים יציבים, כגון קרישי דם (פקטור XIII בקרישת דם), עור ושיער.

התגובה לאנזים נחשבת לבלתי הפיכה, ולכן כל שימוש רפואי בו חייב להיעשות תוך שימוש במנגנוני בקרה מקיפים[4].

שימוש בתעשיית המזוןעריכה

 
שלושה נתחי בשר שחוברו באמצעות טרנסגלוטמינאז, "דבק בשר". לאחר מספר שעות בהן האנזים יעבוד, ניתן יהיה להוריד את עטיפת הניילון, לפרוס את החתיכה המודבקת, לבשל אותה - ולהגישהּ.

טרנסגלוטמינאז מופק בתהליך של התססת בקטריות מסוג Streptomyces mobaraensis בכמויות מסחריות, או מדם בעלי חיים[5]. בתעשיית המזון המסחרית נעשה בו שימוש כדי לחבר חלבונים ולמעשה ניתן להשתמש בו כ"דבק", כדי לשפר מרקמים של מיני מזון עשירים בחלבון, כמו סורימי (תחליף בשר סרטן) או נקניקים[6]. האנזים משמש גם בתהליכים נוספים, כמו ייצור בשר מעובד וקציצות דגים.

שימושים בבישול מולקולריעריכה

טרנסגלוטמינאז הוא רכיב נפוץ גם במטבח המולקולרי, שם משתמשים בו בעיקר כדי לשלב מרקמים חדשים עם טעמים קיימים. הסטון בלומנטל, שף בריטי מפורסם וממובילי הגסטרונומיה המולקולרית בעולם, הוא הראשון שהכניס את הטרנסגלוטמינאז למטבח המודרני; ווילי דופרסן, שף אמריקאי שעוסק גם הוא בגסטרונומיה מולקולרית, המציא בעזרתו "פסטה" שעשויה כמעט לגמרי מבשר חסילונים.

הערות שולייםעריכה

  1. ^ 2.3.2.13 וקשרים שנוצרו באמצעותו מאופיינים בהתנגדות גבוהה לחיתוך פרוטאוליטי (פרוטאוליזה)
  2. ^ Clarke DD; Mycek MJ; Neidle A; Waelsch H (1959). "The Incorporation of Amines Into Proteins". Arch Biochem Biophys 79: 338–354. doi:10.1016/0003-9861(59)90413-8. 
  3. ^ Pisano, JJ; Finlayson, JS; Peyton, MP (1968). "[Cross-link in fibrin polymerized by factor 13: epsilon-(gamma-glutamyl)lysine.]". Science 160 (3830): 892–3. PMID 4967475. doi:10.1126/science.160.3830.892. 
  4. ^ Griffin M; Casadio R; Bergamini CM (2002). "Transglutaminases: nature's biological glues". Biochem J 368 (Pt 2): 377–96. PMC 1223021. PMID 12366374. doi:10.1042/BJ20021234. אורכב מ-המקור ב-2006-04-20. 
  5. ^ Köhler, Wim (22 באוגוסט 2008). "Gelijmde slavink" (בהולנדית). NRC Handelsblad. בדיקה אחרונה ב-5 במרץ 2009. 
  6. ^ Yokoyama K; Nio N; Kikuchi Y (2004). "Properties and applications of microbial transglutaminase". Appl. Microbiol. Biotechnol. 64 (4): 447–54. PMID 14740191. doi:10.1007/s00253-003-1539-5.