משוואת היל

משוואת היל היא משוואה בתחום הביוכימיה אשר משמשת לאפיון הקישור, בשיווי משקל כימי, בין חלבונים לבין הליגנדים שלהם (במרבית המקרים המשוואה משמשת לתיאור הקישור בין אנזימים לבין הסובסטרטים שלהם). המשוואה קרויה על שמו של ארצ'יבלד היל, ביופיזיקאי שפיתח אותה בשנת 1910 כאשר תיאר את הקישור הסיגמוידאלי של חמצן להמוגלובין.

ארצ'יבלד היל, מפתח המשוואה

משוואת היל ושימושיה

במקרים רבים בביוכימיה קשירת ליגנד (או סובסטרט באנזימים) אחד לחלבון גורמת לשינוי (עליה או ירידה) בזיקה של ליגנדים נוספים לאותו חלבון. התנהגות זו נקראת קואופרטיביות. משוואת היל מתארת את החלק היחסי (פרקציה) של החלבון אליו קשורים ליגנדים כפונקציה של ריכוז הליגנדים, ומאפשרת לאמוד את מידת הקואופרטיביות של החלבון.

משוואת היל: $\theta ={[L]^{n} \over K_{d}+[L]^{n}}={[L]^{n} \over (K_{A})^{n}+[L]^{n}}$

ובצורתה הלוגריתמית (המהווה, למעשה, ליניאריזציה של משוואת היל): $\log \left({\theta \over 1-\theta }\right)=n\log {[L]}-n\log {K_{A}}$

[L] מייצג את ריכוז הליגנד.
K_d הוא קבוע הדיסוציאציה (כימיה) (קבוע שווי משקל עבור ריאקצית ניתוק הקשר בין הליגנד לחלבון).
K_A מייצג את ריכוז הליגנד שבו חצי מכמות אתרי הקישור בחלבון מאוכלסת על ידי ליגנד (50% קשירה).
n קרוי מקדם היל ומייצג את מידת הקואופרטיביות. השיפוע המתקבל במשוואת היל הליניארית הוא מקדם היל.

מקדם היל

מקדם היל (n) מבטא את מידת הקואופרטיביות, והוא ערך ספציפי המשתנה בין חלבון לחלבון. ישנם, כמובן, חלבונים רבים שאינם קואופרטיביים. מקדם היל של חלבונים אלה שווה ל-1. ככל שמקדם היל נמוך או גבוה מ-1 הקואופרטיביות גבוהה יותר. השיפוע המתקבל במשוואת היל הליניארית הוא מקדם היל.

• כאשר n=1 החלבון אינו קואופרטיבי. הזיקה של החלבון לליגנד אינה תלויה בקישורם.
• כאשר n>1 הקואופרטיביות נקראת חיובית: קישור ליגנד אחד לחלבון גורמת לעליה בזיקה בין החלבון לקשירת ליגנדים נוספים (עידוד לקשירתם). החלבונים המוגלובין וקלמודולין הם דוגמאות לחלבונים בעלי קואופרטיביות חיובית.
• כאשר n<1 הקואופרטיבית נקראת שלילית: קשירת ליגנד אחד לחלבון גורמת לירידה בזיקה בין החלבון לקשירת ליגנדים נוספים. קיום קואופרטיביות שלילית היה מוקד מחלוקת ארוכה.

ראו גם

• קואופרטיביות.
• מודל MWC ומודל KNF להסבר מבני-מנגנוני של תופעת הקואופרטיביות.