מתחם בקיפול חלבון

מתחם הוא מושג בביוכימיה המתאר אלמנט של המבנה השלישוני של החלבון. אלמנט המהווה מבנה יציב ועצמאי יחסית, כולל מספר מבנים שניוניים.

מבנה רביעוני של החלבון המוגלובין, המורכב משני סוגים של מתחמים זהים

מספר מתחמים מרכיבים את המבנה הרביעוני של החלבון השלם. על פי ההגדרה, מתחם חלבוני הוא יחידת קיפול עצמאי, דהיינו קיפולו מתרחש עצמאית וללא תלות בחלקי החלבון האחרים.

מתחם מסוים יכול להופיע במספר חלבונים שונים, קרובים אבולוציונית. גודלו של מתחם אחד יכול לנוע בין 25 לבין מאות ואף אלפי חומצות אמינו.

תפקיד ביולוגי עריכה

לעיתים קרובות למתחם קיימת פונקציה ביולוגית והוא מסוגל לפעול גם באופן עצמאי. לדוגמה ארבע יחידות הגלובין המרכיבות את ההמוגלובין, אך יחד עם זאת פעילות ביולוגית אופטימלית מתקבלת בשילוב של האינטראקציות בין המתחמים השונים.

חלבונים רבים מורכבים ממספר יחידות של מתחמים זהים, הפועלים יחד, כמו ההמוגלובין. במקרים אחרים, מתחמים מכמה סוגים שונים מתאגדים יחד ויוצרים חלבון מתפקד, לדוגמה האנזים ATCase, או האנזים פירוואט קינאז.

למתחם, בנוסף לתפקודו הביולוגי הספציפי (כגון זרחון, קטליזה, אקטיבציה והשבתה (- regulatory domain)), חשיבות רבה בתיווך אינטראקציות בין חלבונים, על ידי קישור למקטעים פפטידים בחלבון הנקשר, אך בעיקר על ידי קישור למתחמים אחרים בחלבון הנקשר.

מחקרים ראשונים עריכה

הרעיון של המתחם הוצע לראשונה ב-1973 על ידי Wetlaufer בעיקר בעקבות לימודי קריסטלוגרפיה בקרני X של מבני האנזימים פפאין וליזוזים. Wetlaufer תיאר לראשונה את המתחם כיחידה אשר הקיפול שלה מתרחש באופן עצמאי.[1]

בשל היותם יציבים באופן עצמאי, ניתן בעזרת שיטות של הנדסה גנטית לצרף אל חלבון מסוים מתחם הלקוח מחלבון אחר, ובכך ליצור חלבון כימרי.

קישורים חיצוניים עריכה

  מדיה וקבצים בנושא מתחם בקיפול חלבון בוויקישיתוף

הערות שוליים עריכה

  1. ^ Wetlaufer, D. B. (1973). "Nucleation, rapid folding, and globular intrachain regions in proteins". Proc Natl Acad Sci U S A, 70:697-701.