פריטין – הבדלי גרסאות

המבנה והביטוי של פריטין משתנה ב[[רקמת תאים|רקמות]] שונות, כמו גם התפקיד של החלבון. אלה מווסתים באמצעות כמות ויציבות ה-[[mRNA]], וכך מווסתים היעילות של ה[[שעתוק (ביולוגיה)|תעתוק]]. הימצאות של ברזל הוא אחד הגורמים החשובים לייצור של פריטין,{{הערה|שם=annualreviews}} והבקרה שהברזל עושה היא בעיקר לאחר התרגום (posttranscriptional), ונעשית באמצעות העברה של mRNA מ[[מונוזום|מונוזומים]] ל[[פוליזום|פוליזומים]]. המשמעות של מעבר לפוליזומים היא תרגום מואץ מ-mRNA לחלבון. המעבר נעשה באמצעות אתרים על ה-mRNA שמקודד לחלבוני ה-H וה-L, שנקשרים לברזל, אתרים המכונים iron responsive element {{כ}}(IRE). ה-IRE נמצא ב-[[אזור לא מתורגם|אזור הלא מתורגם]], והוא שמור במיוחד בין מינים שונים. החשיבות הגדולה של אזורי ה-IRE נודעו באמצעות מחקר שמצא קשר בין עודף בחלבון (hyperferritinaemia) ו[[קטרקט]] לבין [[מחלה גנטית]] [[אוטוזום|אוטוזומלית]] שנובעת ממוטציה נקודתית ב-IRE של פריטין L. במקרה זה, אין עודף של ברזל ב[[סרום]], אולם נוצר עודף מהחלבון. בהמשך נמצאו מחלות נוספות שקשורות לפגם ברצף. רוב הפריטינים שידועים מקודדים באמצעות RNA שמכיל 4 [[אקסון (גנטיקה)|אקסונים]] ו-3 [[אינטרון|אינטרונים]].

 

 

נמצא גם פריטין ב[[מיטוכונדריה]] שמשמש כ[[קודמן]] (precursor) לקשירה של [[מתכת|מתכות]]. לאחר כניסתו למיטוכונדריה, הוא מעובד והופך לחלבון בוגר ומתפקד. לתת-היחידה H יש תפקיד בהפיכה של Fe²⁺{{D}} למצב של ³⁺{{D}}, וזאת באמצעות פעילות כ[[פריאוקסידאז]] (ferroxidase). פעילות זאת נשמרת לאורך האבולוציה, ופעילות זו יורדת כאשר יש מוטציות ב-[[היסטידין]] 65 וב[[חומצה גלוטמית]] 62 ב[[עכבר]] ובאדם.