לקטופרין (lactoferrin) הוא גליקופרוטאין גלובולרי, ששייך למשפחת הטרנספרינים ולו תפקידים רבים. בין היתר, החלבון קושר שני יונים של ‎Fe3+‎, והוא מופרש במגוון נוזלים, כגון חלב אם (ובעיקר בחלב הלידה, קולוסטרום), רוק, דמעות וריר. לקטופרין מופרש בכמות גבוהה ביותר בקולוסט אחר כך בחלב אם וכן גם בחלב פרה ובחלב כבשים.

LTF
מבנים זמינים
בנק מידע החלבוניםחיפוש אורתולוגים: PDBe RCSB
רשימת מבנים

2PMS, 1B0L, 1BKA, 1CB6, 1DSN, 1EH3, 1FCK, 1H43, 1H44, 1H45, 1HSE, 1L5T, 1LCF, 1LCT, 1LFG, 1LFH, 1LFI, 1LGB, 1N76, 1SQY, 1U62, 1VFD, 1VFE, 1XV4, 1XV7, 1Z6V, 1Z6W, 2BJJ, 2DP4, 2GMC, 2GMD, 2HD4

מזהים
שמות נוספיםLTF, GIG12, HEL110, HLF2, LF, lactotransferrin
מזהים חיצונייםOMIM: 150210 MGI: 96837 HomoloGene: 1754 GeneCards: LTF
מיקום הגן (באדם)
כרומוזום 3
כרומוזוםכרומוזום 3[1]
כרומוזום 3
מיקום גנומי עבור LTF
מיקום גנומי עבור LTF
עמדה3p21.31התחלה46,435,645 bp[1]
סוף46,485,234 bp[1]
מיקום הגן (בעכבר)
כרומוזום 9 (בעכבר)
כרומוזוםכרומוזום 9 (בעכבר)[2]
כרומוזום 9 (בעכבר)
מיקום גנומי עבור LTF
מיקום גנומי עבור LTF
עמדה9 F2|9 60.79 cMהתחלה110,848,339 bp[2]
סוף110,871,835 bp[2]
אונטולוגיית גנים (GO)
תפקיד מולקולרי iron ion binding
DNA binding
heparin binding
protein serine/threonine kinase activator activity
קשירת יוני מתכת
GO:0070122 peptidase activity
GO:0001948, GO:0016582 קשירת חלבונים
serine-type peptidase activity
serine-type endopeptidase activity
פעילות הידרוליזה
lipopolysaccharide binding
cysteine-type endopeptidase inhibitor activity
מיקום בתא ציטופלזמה
secretory granule
אזור חוץ תאי
cell surface
specific granule
phagocytic vesicle lumen
אקסוזום
גרעין התא
חלל חוץ תאי
specific granule lumen
tertiary granule lumen
GO:0009327 מבנה מקרומולקולרי
תהליכים ביולוגיים positive regulation of osteoblast proliferation
GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated
positive regulation of chondrocyte proliferation
negative regulation of osteoclast development
התגרמות
regulation of tumor necrosis factor production
negative regulation of viral process
immune system process
negative regulation of ATP-dependent activity
antibacterial humoral response
bone morphogenesis
iron ion homeostasis
positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation
בקרה שלילית של תהליך אפופטוזה
ion transport
transcription, DNA-templated
פרוטאוליזה
positive regulation of protein serine/threonine kinase activity
negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism
negative regulation by host of viral process
negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway
GO:0032657 regulation of cytokine production
negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production
retina homeostasis
negative regulation of viral genome replication
innate immune response in mucosa
positive regulation of osteoblast differentiation
humoral immune response
defense response to bacterium
positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity
positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway
siderophore-dependent iron import into cell
antimicrobial humoral response
neutrophil degranulation
מערכת החיסון המולדת
negative regulation of membrane potential
antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide
negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity
GO:0015915 transport
antifungal humoral response
מקורות: Amigo / QuickGO
אורתולוגים
מיניםאדםעכבר
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_002343
NM_001199149
NM_001321121
NM_001321122

NM_008522

RefSeq (חלבון)

NP_001186078
NP_001308050
NP_001308051
NP_002334

NP_032548

מיקום (UCSC)Chr 3: 46.44 – 46.49 MbChr 9: 110.85 – 110.87 Mb
חיפוש PubMed[3][4]
ויקינתונים
צפייה/עריכה נתוני אדםצפייה/עריכה נתוני עכבר
מבנה לקטופרין אנושי.

החלבון הוא חלק ממערכת החיסון הלא-ספציפית, בשל יכולתו לדכא שגשוג חיידקים ופטריות. כמו כן, לחלבון תפקידים בהומאוסטזיס של ברזל, בהגנה מפני דלקות, בגדילה ובמיון של תאים וכן נגד גידולים סרטניים.

החלבון מגיב גם עם הפארין, DNA, RNA וכן עם פוליסכרידים.

המחקרים הראשונים על החלבון המבודד החלו בשנות ה-60. במחקרים אלה נמצאה המסה של החלבון, הנקודה האיזואלקטרית שלו, ספקטרום הבליעה שלו והעובדה שכל מולקולה קושרת שני יוני ברזל. החלבון בודד מחלב פרה, והוא היה קרוב מבחינה כימית לסרום טרנספרין, חלבון שאחראי על רמות הברזל בדם. בהתאם לכך, כונה החלבון ב-1961 לקטופרין, שם שבו השתמשו גם קודם לכן, ועל אף שבהמשך התגלה שהחלבון לא נמצא רק בחלב. ב-1961 התגלתה גם הפעילות האנטיבקטריאלית שלו, וקושרה ליכולתו לקשור ברזל. בשנת 2009 דיווחו חוקרים רוסיים כי הצליחו להנדס עזים שחלבן מכיל לקטופרין אנושי.[5]

קישורים חיצוניים עריכה

הערות שוליים עריכה

  1. ^ 1 2 3 GRCh38: Ensembl גרסה 89: ENSG00000012223 - Ensembl, מאי 2017
  2. ^ 1 2 3 GRCm38: Ensembl גרסה 89: ENSMUSG00000032496 - Ensembl, מאי 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:".
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:".
  5. ^ עפרי אילני, חוקרים רוסים: הנדסנו עזים שמניבות חלב אם, באתר הארץ, 12 בפברואר 2009
  ערך זה הוא קצרמר בנושא ביולוגיה. אתם מוזמנים לתרום לוויקיפדיה ולהרחיב אותו.