מעגל קרבס – הבדלי גרסאות
תוכן שנמחק תוכן שנוסף
←שלב IV - סוקציניל קואנזים A: לא כל כך מובן מאליו שהם מאותו אב קדום, דרוש תימוך. כמו כן הריאקציה אינה זהה, אלא דומה מאוד. |
|||
שורה 29:
* איזוציטרט מאבד [[פחמן דו-חמצני]] והופך לאלפא-קטוגלוטרט (α-Ketoglutarate), מולקולה בת חמישה פחמנים. שלב זה מתרחש בעזרת האנזים isocitrate dehydrogenase.
* אלפא-קטוגלוטרט מאבד פחמן דו-חמצני, מתחבר לקואנזים A ויוצר סוקציניל (Succinyl) קואנזים A. שלב זה מתרחש בעזרת האנזים α-Ketoglutarate dehydrogenase. כעת נותרו 4 פחמנים, אם כן ניתן לראות כי שני אטומי [[פחמן]] נכנסים למעגל כיחידות acetyl ושני אטומי פחמן עוזבים אותו בצורת [[פחמן דו-חמצני]].
* סוקציניל קואנזים A מאבד קואנזים A והופך לסוקצינט (Succinate). שלב זה מתרחש בעזרת האנזים succinyl coA synthase בתהליך היוצר מולקולת GTP או ATP{{הערה|Johnson JD, Mehus JG, Tews K, Milavetz BI, Lambeth DO (October 1998). "Genetic evidence for the expression of ATP- and GTP-specific succinyl-CoA synthetases in multicellular eucaryotes". The Journal of Biological Chemistry. 273 (42): 27580–6. doi:10.1074/jbc.273.42.27580. PMID 9765291.}}.
* סוקצינט הופך ל[[חומצה פומרית|פומרט]] (Fumarate). שלב זה מתרחש בעזרת האנזים Succinate dehydrogenase.
* פומרט הופך למלט (Malate). שלב זה מתרחש בעזרת האנזים fumarase.
שורה 48:
בריאקציה, פחמן המתיל מקבוצת האצטיל של האצטיל קואנזים A, מצטרף לקבוצת הקרבוניל (C-2) של האוקסלואצטט. בשלב זה נוצר תוצר ביניים באתר הפעיל של האנזים - ציטרואיל קואנזים A, אשר עובר במהירות [[הידרוליזה]] ומשחרר מולקולות ציטראט וקואנזים A חופשיות.
<gallery widths="200" heights="200" perrow="2">
</gallery>
▲|[[קובץ:Citrate Synthase (open form).png|200px|האתר הפעיל של ציטראט סינתאז בצורה הפתוחה.]]
▲|[[קובץ:Citrate synthase Closed form.png|200px|האתר הפעיל של ציטראט סינתאז בצורה הסגורה.]]
האנזים ציטראט סינתאז המצוי אצל [[בעלי חיים]], [[צמחים]], [[פטריות]], [[ארכיאה]] ו[[חיידקים גראם-חיוביים]] מורכב מ-2 דומיינים, קטן וגדול, וביניהם נמצא האתר הפעיל של האנזים, ובו 2 אתרי קשירה - האחד לציטראט או לאוקסלואצטט והשני לקואנזים A. האתר הפעיל מורכב מ-3 שיירי [[חומצות אמינו]] ("[[שלשה קטליטית]]") החיוניים לפעילותו - 2 שיירי [[היסטידין]] ושייר [[אספרטט]] אחד (His<sup>274</sup>, His<sup>320</sup> ו-Asp<sup>375</sup>), להם סלקטיביות גבוהה ל[[סובסטרט|סובסטרטים]] של הריאקציה. צורתו המרחבית של האנזים משתנה מפתוח לסגור בעת הקישור עם הסובסטרטים שלו (כמו אוקסלואצטט). אצל [[אצות]] ו[[חיידקים גראם-שליליים]], האנזים מורכב מ-4 עד 6 דומיינים זהים והוא תלוי [[NADH]]. ציטראט סינתאז הוא האנזים היחיד במעגל קרבס אשר יכול לקטלז יצירת קשר פחמן-פחמן.{{הערה|[[#Wiegand G, Remington SJ (1986)|Wiegand G, Remington SJ (1986)]], p. 97-98}}
שורה 103 ⟵ 98:
== הרווח האנרגטי ==
במהלכו של מעגל קרבס נוצרת מולקולה אחת בלבד של ה[[נוקלאוטיד]] [[ATP]]
ב[[גליקוליזה]] מתקבלות גם כן שתי מולקולות ATP; לעומת זאת, בשלב הבא של הנשימה, ה[[זרחון חמצוני|זרחון החמצוני]], מתקבלות 30 - 36 מולקולות ATP. ברור, אם כן, שהזרחון החמצוני הוא השלב בו מופקת רוב האנרגיה; הגליקוליזה ומעגל קרבס הם שלבים מקדימים בלבד.
| |||