חלבון – הבדלי גרסאות
תוכן שנמחק תוכן שנוסף
שורה 27:
== מבנה מרחבי של חלבון ==
[[קובץ:ProteinStructures.gif|שמאל|ממוזער|250px|היררכיית מבנה החלבון]]
[[קובץ:BetaPleatedSheetProtein.png|שמאל|ממוזער|100px|משטח בטא]]
תפקוד החלבון תלוי מאוד בחוזקת המבנה שלו, ומבנה זה מתקבל על ידי המערך המדויק של [[חומצות האמינו]] המרכיבות אותו. כל חלבון מתקפל במרחב לצורה תלת-ממדית, כתוצאה מ[[קשר כימי|קשרים כימיים]] בין חומצות האמינו השונות. כמו כן, קיימים גם [[מתחם בקיפול חלבון|מתחמים בקיפול חלבון]] אשר מהווים חלוקה נוספת של החלבונים. אלה הם יחידות [[פפטיד|פוליפפטידיות]] המתקפלות באופן עצמאי, ללא קשר לקונטקסט החלבוני בו הן נמצאות. למרבית המתחמים חשיבות פונקציונלית או מבנית לתפקוד החלבון. כמו כן, למתחמים בקיפול חלבון יש חשיבות רבה בתיווך [[אינטראקציית חלבון חלבון|אינטראקציות בין חלבונים]]. את מבנה החלבון מחלקים לארבע רמות בסיסיות:
שורה 35 ⟵ 34:
*'''[[מבנה שניוני]]''': במבנה מיוחד זה נוצרים [[קשרי מימן]] בין חומצות אמינו מסוימות (רק חלק מחומצות האמינו מאפשרות מבנה שניוני) הגורמים לשינוי מרחבי המקפל את החלבון לאחת משתי צורות עיקריות: [[סליל אלפא]] או [[משטח בטא]].
**{{עוגן|סליל אלפא}}'''[[סליל אלפא]]:''' מבנה זה נוצר כאשר חומצות אמינו יוצרות קשרי מימן עם חומצות אמינו במרחק 3.6 שיירים מהן. קשרים אלו מקפלים את החלבון ב-100 מעלות לכיוון שמאל, רוב החלבונים שנמצאו מקופלים ימינה (כך יש פחות [[אפקט סטרי|הפרעה סטרית]], ראו גם: [[סטריאוכימיה]], [[כיראליות (כימיה)|כיראליות]]) וכך נוצר מבנה ספירלי דחוס שבתוכו אין כמעט חלל פנוי. קבוצות ה-R של החומצות פונות כלפי חוץ בסליל אלפא. בממוצע כשליש מכל חומצות האמינו בחלבונים נמצאות בסלילי אלפא.
**'''[[משטח בטא]]''': מבנה זה נוצר כאשר שתי [[פפטיד|שרשרות פוליפפטידיות]] או יותר נצמדות זה לזה באמצעות קשרי מימן, ויוצרות מבנה דמוי משטח. למבנה זה שני אופנים: '''מקבילי''' (פרללי) ו'''אנטי-מקבילי''' (אנטי-פרללי). במבנה מקבילי, כיוון השרשרות הפוליפפטידיות זהה בשרשרות השונות: קצה [[אמין (כימיה)|אמיני]] בסמוך לאמיני וקצה [[קרבוקסיל]]י בסמוך לקרבוקסילי. במבנה אנטי-מקבילי, כיוון השרשרות הצמודות הפוך: [[קצה אמיני]] בסמוך לקצה קרבוקסילי וקצה קרבוקסילי בסמוך לאמיני. במבנה האנטי-מקבילי קשרי המימן קצרים יותר ולכן זהו מבנה חזק יותר בהשוואה למקבילי. בממוצע, כרבע מכל חומצות האמינו בחלבונים נמצאות ב[[משטחי בטא|משטח בטא]].<gallery mode="nolines" widths="400" heights="200">
קובץ:AlphaHelixProtein.jpg|סליל אלפא, כל סיבוב מכיל 3.5 חומצות אמינו.
קובץ:Beta sheets.svg|משטחי בטא מקבילים מימין, ואנטי מקבילים משמאל. ניתן לראות שיש למשטחי בטא אנטי מקבילים יותר קשרי מימן מאלו המקבלים. תכונה זו מעניקה להם יציבות יחסית גבוהה יותר.
</gallery>
קיימים מספר מבנים שניוניים אחרים, אך אלו פחות נפוצים. כמו כן, לעיתים מקטעי חלבון אינם מאמצים [[מבנה שניוני]] אלא מאמצים מבנה בלתי מאורגן (Disordered Region).
| |||